Properties of Malic Enzyme from the Aerobic Methanotroph Methylosinus trichosporium

Recombinant malic enzyme from the aerobic methanotroph Methylosinus trichosporium was obtained by heterologous expression in Escherichia coli and purified by affinity metal-chelating chromatography. The homohexameric enzyme of 6×80 kDa catalyzed the reversible reaction of oxidative decarboxylation o...

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Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:	Biochemistry (Moscow) 2019-04, Vol.84 (4), p.390-397
Hauptverfasser:	Rozova, O. N., Khmelenina, V. N., Mustakhimov, I. I., But, S. Y., Trotsenko, Yu. A.
Format:	Artikel
Sprache:	eng
Schlagworte:	Amino acid sequence Analysis Biochemistry Biomedical and Life Sciences Biomedicine Bioorganic Chemistry Carboxylation Catalysis Cations Chelation Decarboxylation Divalent cations E coli Enzymes Genetic aspects Homology Life Sciences Malate Malate dehydrogenase Malic enzyme Methanotrophs Methylosinus trichosporium Methylotrophs Microbiology NADP Properties Proteins Pyruvic acid
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