Solid-State 17O NMR of Unstable Acyl-Enzyme Intermediates: A Direct Probe of Hydrogen Bonding Interactions in the Oxyanion Hole of Serine Proteases

We report preparation, trapping, and solid-state 17O NMR characterization of three unstable acyl-enzyme intermediates (≈ 26 kDa): p-N,N-dimethylamino-[17O]benzoyl-chymotrypsin, trans-o-methoxy-[17O]cinnamoyl-chymotrypsin, and trans-p-methoxy-[17O]cinnamoyl-chymotrypsin. We show that both the 17O...

Ausführliche Beschreibung

Gespeichert in:

Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:	The journal of physical chemistry. B 2016-11, Vol.120 (43), p.11142-11150
Hauptverfasser:	Tang, Aaron W, Kong, Xianqi, Terskikh, Victor, Wu, Gang
Format:	Artikel
Sprache:	eng
Online-Zugang:	Volltext
Tags:	Tag hinzufügen Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!

Schreiben Sie den ersten Kommentar!