Membrane Proteins Have Distinct Fast Internal Motion and Residual Conformational Entropy

The internal motions of integral membrane proteins have largely eluded comprehensive experimental characterization. Here the fast side‐chain dynamics of the α‐helical sensory rhodopsin II and the β‐barrel outer membrane protein W have been investigated in lipid bilayers and detergent micelles by sol...

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Veröffentlicht in:	Angewandte Chemie 2020-06, Vol.132 (27), p.11201-11207
Hauptverfasser:	O'Brien, Evan S., Fuglestad, Brian, Lessen, Henry J., Stetz, Matthew A., Lin, Danny W., Marques, Bryan S., Gupta, Kushol, Fleming, Karen G., Wand, A. Joshua
Format:	Artikel
Sprache:	eng
Schlagworte:	Chain dynamics Chemistry conformational entropy Entropy Hydrophobicity Lipid bilayers Lipids Membrane proteins Membranes Micelles NMR NMR spectroscopy Nuclear magnetic resonance protein folding Proteins Rhodopsin Sensory rhodopsin II side-chain dynamics Topology
Online-Zugang:	Volltext
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