김치에서 분리된 젖산균의 β-glucuronidase 활성 탐색

전통발효식품인 김치에서 분리된 젖산균으로부터 β-glucuronidase 효소활성이 높은 균주를 선발하였다. 김치에서 분리된 156점의 젖산균 중 52점의 균주가 glucuronic acid를 탄소원으로 대사하였으며, 대부분의 젖산균은 세포내 β-glucuronidase 활성이 세포외 활성보다 유의적으로 높았다. 순무김치에서 분리된 Leu. mesenteroides KFRI 73007 균주가 0.77 ± 0.01 U/mg protein로서 가장 높은 세포내 β-glucuronidase 효소활성을 나타내었다. 최적 반응조건은 pH 7...

Ausführliche Beschreibung

Gespeichert in:
Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:Microbiology and biotechnology letters 2019, 47(3), , pp.434-440
Hauptverfasser: 김은정, Eun-jung Kim, 신인웅, In-ung Shin, 권세영, Se-young Kwun, 박은희, Eun-hee Park, 이재형, Jae-hyoung Yi, 김명동, Myoung-dong Kim
Format: Artikel
Sprache:kor
Schlagworte:
Online-Zugang:Volltext
Tags: Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
Beschreibung
Zusammenfassung:전통발효식품인 김치에서 분리된 젖산균으로부터 β-glucuronidase 효소활성이 높은 균주를 선발하였다. 김치에서 분리된 156점의 젖산균 중 52점의 균주가 glucuronic acid를 탄소원으로 대사하였으며, 대부분의 젖산균은 세포내 β-glucuronidase 활성이 세포외 활성보다 유의적으로 높았다. 순무김치에서 분리된 Leu. mesenteroides KFRI 73007 균주가 0.77 ± 0.01 U/mg protein로서 가장 높은 세포내 β-glucuronidase 효소활성을 나타내었다. 최적 반응조건은 pH 7, 37℃이었으며 1.14 ± 0.01 U/mg protein의 효소활성을 나타냈다. 양이온 금속이온은 β-glucuronidase 효소활성을 약 70% 이상 저해하였으며, 균주 배양에 사용한 탄소원 중 β-glucuronidase 생산을 위한 최적의 탄소원은 glucuronic acid이었다. Lactic acid bacteria (LAB) isolated from kimchi were studied for their β-glucuronidase activity. Among the 156 strains tested, 52 strains utilized glucuronic acid as a carbon source and their intracellular β-glucuronidase activities were significantly higher than their extracellular activities. Leuconostoc mesenteroides KFRI 73007 isolated from turnip kimchi exhibited the highest intracellular β-glucuronidase activity of 0.77 ± 0.01 U/mg protein, which was further increased to 1.14 ± 0.01 U/mg protein under optimized reaction conditions (pH 7, 37℃). The activity of β-glucuronidase was notably decreased by the addition of divalent cations, and glucuronic acid was the best carbon source to produce β-glucuronidase in Leu. mesenteroides KFRI 73007.
ISSN:1598-642X
2234-7305
DOI:10.4014/mbl.1901.01002