Labile Disulfide Bonds in Human Placental Insulin Receptor
The disulfide crosslinking pattern of human placental insulin receptor was investigated using selective reduction with tributylphosphine followed by alkylation with N-[3H]ethylmaleimide. Insulin receptor contains a single sulfhydryl group in each β subunit whose alkylation with N-[3H]ethylmaleimide...
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Veröffentlicht in: | Proceedings of the National Academy of Sciences - PNAS 1990-01, Vol.87 (1), p.419-423 |
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Hauptverfasser: | , , |
Format: | Artikel |
Sprache: | eng |
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Online-Zugang: | Volltext |
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