The chaperone αB-crystallin uses different interfaces to capture an amorphous and an amyloid client
Solid-state and solution NMR spectroscopy provide insights into the chaperone αB-crystallin's highly dynamic assembly, which is instrumental in its distinct interactions with a wide range of structurally variable clients. Small heat-shock proteins, including αB-crystallin (αB), play an importan...
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Veröffentlicht in: | Nature structural & molecular biology 2015-11, Vol.22 (11), p.898-905 |
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Format: | Artikel |
Sprache: | eng |
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Online-Zugang: | Volltext |
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