The chaperone αB-crystallin uses different interfaces to capture an amorphous and an amyloid client

Solid-state and solution NMR spectroscopy provide insights into the chaperone αB-crystallin's highly dynamic assembly, which is instrumental in its distinct interactions with a wide range of structurally variable clients. Small heat-shock proteins, including αB-crystallin (αB), play an importan...

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Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:Nature structural & molecular biology 2015-11, Vol.22 (11), p.898-905
Hauptverfasser: Mainz, Andi, Peschek, Jirka, Stavropoulou, Maria, Back, Katrin C, Bardiaux, Benjamin, Asami, Sam, Prade, Elke, Peters, Carsten, Weinkauf, Sevil, Buchner, Johannes, Reif, Bernd
Format: Artikel
Sprache:eng
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