Electrostatic Stabilization in Methionine Aminopeptidase from Hyperthermophile Pyrococcus f uriosus
The thermostability of methionine aminopeptidase from a hyperthermophile P. furiosus (PfMAP) was extremely high: the denaturation temperature was 106.2 °C at pH 10.2. To explore the contribution of electrostatic interaction to the superior thermostability of PfMAP, the thermostability of PfMAP was...
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Veröffentlicht in: | Biochemistry (Easton) 1998-04, Vol.37 (17), p.5939-5946 |
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Hauptverfasser: | , , , , , , |
Format: | Artikel |
Sprache: | eng |
Online-Zugang: | Volltext |
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