The Natural Product Cyclomarin Kills Mycobacterium Tuberculosis by Targeting the ClpC1 Subunit of the Caseinolytic Protease
Die Zielstruktur des antibiotischen Cyclomarins A wurde in Mycobacterium identifiziert. Cyclomarin A (siehe Struktur) bindet hoch affin an die regulatorische Untereinheit des Clp‐Protease‐Komplexes und führt damit zu erhöhter Proteolyse und Apoptose. Die Eigenschaft von Cyclomarin, wachsende wie auc...
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| Veröffentlicht in: | Angewandte Chemie 2011-06, Vol.123 (26), p.6011-6013 |
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| Hauptverfasser: | , , , , , , , , , , , , , , , , |
| Format: | Artikel |
| Sprache: | eng |
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| Online-Zugang: | Volltext |
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| container_title | Angewandte Chemie |
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| creator | Schmitt, Esther K. Riwanto, Meliana Sambandamurthy, Vasan Roggo, Silvio Miault, Charlotte Zwingelstein, Christian Krastel, Philipp Noble, Christian Beer, David Rao, Srinivasa P. S. Au, Melvin Niyomrattanakit, Pornwaratt Lim, Viviam Zheng, Jun Jeffery, Douglas Pethe, Kevin Camacho, Luis R. |
| description | Die Zielstruktur des antibiotischen Cyclomarins A wurde in Mycobacterium identifiziert. Cyclomarin A (siehe Struktur) bindet hoch affin an die regulatorische Untereinheit des Clp‐Protease‐Komplexes und führt damit zu erhöhter Proteolyse und Apoptose. Die Eigenschaft von Cyclomarin, wachsende wie auch nichtreplizierende Mycobakterien abzutöten, macht die Clp‐Protease zu einer vielversprechenden Zielstruktur für die Antituberkulose‐Wirkstoffsuche. |
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