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Suchergebnisse - Brilkov, Maxim
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Evaluation of methods for reducing the ash content of waste frying oil processed to biofuel oil
von
Bril'kov, Maxim
,
Falck-Ytter, Anne B
,
Straetkvern, Knut O
Veröffentlicht in
Fuel processing technology
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Bacterial extracellular vesicles: towards realistic models for bacterial membranes in molecular interaction studies by surface plasmon resonance
von
Bril'kov, Maxim S
,
Stenbakk, Victoria
,
Jakubec, Martin
,
Vasskog, Terje
,
Kristoffersen, Tone
,
Cavanagh, Jorunn Pauline
,
Ericson, Johanna U
,
Isaksson, Johan
,
Flaten, Gøril Eide
Veröffentlicht in
Frontiers in molecular biosciences
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3
Binding Specificity of ASHH2 CW Domain Toward H3K4me1 Ligand Is Coupled to Its Structural Stability Through Its α1-Helix
von
Bril'kov, Maxim S
,
Dobrovolska, Olena
,
Ødegård-Fougner, Øyvind
,
Turcu, Diana C
,
Strømland, Øyvind
,
Underhaug, Jarl
,
Aasland, Rein
,
Halskau, Øyvind
Veröffentlicht in
Frontiers in molecular biosciences
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4
Goldilocks Dilemma: LPS Works Both as the Initial Target and a Barrier for the Antimicrobial Action of Cationic AMPs on E. coli
von
Jakubec, Martin
,
Rylandsholm, Fredrik G
,
Rainsford, Philip
,
Silk, Mitchell
,
Bril'kov, Maxim
,
Kristoffersen, Tone
,
Juskewitz, Eric
,
Ericson, Johanna U
,
Svendsen, John Sigurd M
Veröffentlicht in
Biomolecules (Basel, Switzerland)
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5
The Arabidopsis (ASHH2) CW domain binds monomethylated K4 of the histone H3 tail through conformational selection
von
Dobrovolska, Olena
,
Brilkov, Maxim
,
Madeleine, Noelly
,
Ødegård‐Fougner, Øyvind
,
Strømland, Øyvind
,
Martin, Stephen R.
,
De Marco, Valeria
,
Christodoulou, Evangelos
,
Teigen, Knut
,
Isaksson, Johan
,
Underhaug, Jarl
,
Reuter, Nathalie
,
Aalen, Reidunn B.
,
Aasland, Rein
,
Halskau, Øyvind
Veröffentlicht in
The FEBS journal
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6
The Arabidopsis (ASHH2) CW domain binds monomethylated K4 of the histone H3 tail through conformational selection
von
Dobrovolska, Olena
,
Brilkov, Maxim
,
Madeleine, Noëlly
,
Ødegaard-Fougner, Øyvind
,
Strømland, Øyvind
,
Martin, Stephen R
,
De Marco, Valeria
,
Christodoulou, Evangelos
,
Teigen, Knut
,
Isaksson, Johan
,
Underhaug, Jarl
,
Reuter, Nathalie
,
Aalen, Reidunn B
,
Aasland, Rein
,
Halskau, Øyvind
Veröffentlicht in
The FEBS journal
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1H, 13C, and 15N resonance assignments of CW domain of the N-methyltransferase ASHH2 free and bound to the mono-, di- and tri-methylated histone H3 tail peptides
von
Dobrovolska, Olena
,
Bril’kov, Maxim
,
Ødegård-Fougner, Øyvind
,
Aasland, Rein
,
Halskau, Øyvind
Veröffentlicht in
Biomolecular NMR assignments
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8
Conformational selection mechanism of ASHH2 methyltransferase CW domain recognising H3K4me1 histone modification
von
Bril'kov, Maxim
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Conformational selection mechanism of ASHH2 methyltransferase CW domain recognising H3K4me1 histone modification
von
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Goldilocks Dilemma: LPS Works Both as the Initial Target and a Barrier for the Antimicrobial Action of Cationic AMPs on IE. coli/I
von
Jakubec, Ma
,
Rylandsholm, Fredrik G
,
Rainsford, Philip
,
Silk, Mitchell
,
Bril’kov, Maxim
,
Kristoffersen, Tone
,
Juskewitz, Eric
,
Ericson, Johanna U
,
Svendsen, John Sigurd M
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Biomolecules (Basel, Switzerland)
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Binding Specificity of ASHH2 CW Domain Toward H3K4me1 Ligand Is Coupled to Its Structural Stability Through Its α1-Helix
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Bril'kov, Maxim
,
Dobrovolska, Olena
,
Ødegård-Fougner, Øyvind
,
Turcu, Diana Cornelia
,
Strømland, Øyvind
,
Underhaug, Jarl
,
Aasland, Rein
,
Halskau, Øyvind
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Frontiers in molecular biosciences
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1 H, 13 C, and 15 N resonance assignments of CW domain of the N-methyltransferase ASHH2 free and bound to the mono-, di- and tri-methylated histone H3 tail peptides
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Dobrovolska, Olena
,
Bril'kov, Maxim
,
Ødegård-Fougner, Øyvind
,
Aasland, Rein
,
Halskau, Øyvind
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Biomolecular NMR assignments
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The Arabidopsis (ASHH2) CW domain binds monomethylated K4 of the histone H3 tail through conformational selection
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Brilkov, Maxim
,
Madeleine, Noëlly
,
Ødegaard-Fougner, Øyvind
,
Strømland, Øyvind
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,
De Marco, Valeria
,
Christodoulou, Evangelos
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Teigen, Knut
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Binding Specificity of ASHH2 CW Domain Toward H3K4me1 Ligand Is Coupled to Its Structural Stability Through Its α1-Helix
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